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학술기사

Expression, purification, and biochemical properties of arginase from Bacillus subtilis 168

표제/저자사항
Expression, purification, and biochemical properties of arginase from Bacillus subtilis 168 / Jin-Ju Yu, Ki-Bum Park, Su-Gon Kim, Suk-Heung Oh
형태사항
p. 222-228 ; 29 cm
주기사항
수록자료: (The) Journal of microbiology. The Microbiological Society of Korea. Vol.51 no.2(2013 April), p. 222-228 51:2<222 ISSN 1225-8873
저자: Jin-Ju Yu, Department of Food and Biotechnology, Woosuk University
저자: Ki-Bum Park, Department of Food and Biotechnology, Woosuk University ; Research and Development Center, WiniaMando Inc.
저자: Su-Gon Kim, Department of Food and Biotechnology, Woosuk University
저자: Suk-Heung Oh, Department of Food and Biotechnology, Woosuk University E-MAIL: shoh@woosuk.ac.kr
수록잡지명
(The) Journal of microbiology.
청구기호
579-J86-51(2)
자료이용하는곳
3층 연속간행물실(서고자료대출반납)(보존)
자료 이용 방법
학술기사선택 => 바구니넣기 => 자료당일신청 후 [3층 연속간행물실(서고자료대출반납)(보존)] 에서 이용하십시오

초록내용/해제내용

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 The arginine-degrading and ornithine-producing enzymes arginase has been used to treat arginine-dependent cancers. This study was carried out to obtain the microbial arginase from Bacillus subtilis, one of major microorganisms found in fermented foods such as Cheonggukjang. The gene encoding arginase was isolated from B. subtilis 168 and cloned into E. coli expression plasmid pET32a. The enzyme activity was detected in the supernatant of the transformed and IPTG induced cell-extract. Arginase was purified for homogeneity from the supernatant by affinity chromatography. The specific activity of the purified arginase was 150 U/mg protein. SDS-PAGE analysis revealed the molecular size to be 49 kDa (Trix·Tag, 6×His·Tag added size). The optimum pH and temperature of the purified enzyme with arginine as the substrate were pH 8.4 and 45℃, respectively. The $$K_m$$ and $$V_{max}$$ values of arginine for the enzyme were 4.6 mM and 133.0 mM/min/mg protein respectively. These findings can contribute in the development of functional fermented foods such as Cheonggukjang with an enhanced level of ornithine and pharmaceutical products by providing the key enzyme in arginine-degradation and ornithine-production.


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