스킵네비게이션

본문 바로가기 주메뉴 메인메뉴 국립장애인도서관홈페이지 바로가기

닫기

보존용자료이용 안내

닫기

책표지

검색히스토리

닫기

검색히스토리

* 보유한도 건수는 10건입니다.
검색히스토리 목록
자료구분 검색질의어 검색건수
     

상세검색

상세검색 닫기
자료구분 선택
단행자료
연속자료
멀티미디어자료
장애인자료
웹정보자료
선택된 자료구분
  • 자료구분 선택
도서 상세 검색
도서 상세 검색
분류기호 참조
청구기호 검색
한국대학명
코드명
대학명 참조
한국정부기관명
코드명
정부기관명 참조
도서 상세 검색
발행년도 년 부터
소장기관 검색
판종유형/판종
내용형식
KDC 주제
주제명을 이용한 검색

주제명을 통해 자료를 검색할 수 있습니다.

1. 주제를 입력하세요

주제명찾기
주제어 찾기

이용안내

검색방식 안내. 전방일치: 입력하신 키워드로 시작하는 주제어, 후방일치:입력하신 키워드로 끝나는 주제어, 부분일치:입력하신 키워드 포함하는 주제어

  • ① 검색방식
    • 전방일치- 입력하신 키워드로 시작하는 주제어
    • 후방일치- 입력하신 키워드로 끝나는 주제어
    • 부분일치- 입력하신 키워드 포함하는 주제어
  • ② 주제 입력란에 검색어를 입력하시고 [주제어 찾기]버튼을 클릭합니다.

2. 주제어를 선택하세요

목록

3. 주제어를 모아 검색할 수 있습니다.

선택된 주제명

[검색결과: 0건] 주제명을 선택하세요

학술기사

Low-scale expression and purification of an active putative iduronate 2-sulfate sulfatase-like enzyme from escherichia coli K12

표제/저자사항
Low-scale expression and purification of an active putative iduronate 2-sulfate sulfatase-like enzyme from escherichia coli K12 / Edwin David Morales-Álvarez, Claudia Marcela Rivera-Hoyos, Angélica María Baena-Moncada, Patricia Landázuri, Raúl A. Poutou-Piñales, Homero Sáenz-Suárez, Luis A. Barrera, Olga Y. Echeverri-Peña
형태사항
p. 213-221 ; 29 cm
주기사항
수록자료: (The) Journal of microbiology. The Microbiological Society of Korea. Vol.51 no.2(2013 April), p. 213-221 51:2<213 ISSN 1225-8873
저자: Edwin David Morales-Álvarez, Grupo de Investigación en Enfermedades Cardiovasculares y Metabólicas(GECAVYME), Facultad de Ciencias de la Salud, Universidad del Quindío ; Departamento de Química, Grupo de Investigación en Genética, Biodiversidad y Manejo de Ecosistemas(GEBIOME), Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Caldas
저자: Claudia Marcela Rivera-Hoyos, Grupo de Investigación en Enfermedades Cardiovasculares y Metabólicas(GECAVYME), Facultad de Ciencias de la Salud, Universidad del Quindío ; Laboratorio de Biotecnología Molecular. Grupo de Biotecnología Ambiental e Industrial(GBAI), Departamento de Microbiología, Facultad de Ciencias, Pontificia Universidad Javeriana
저자: Angélica María Baena-Moncada, Grupo de Investigación en Enfermedades Cardiovasculares y Metabólicas(GECAVYME), Facultad de Ciencias de la Salud, Universidad del Quindío
저자: Patricia Landázuri, Grupo de Investigación en Enfermedades Cardiovasculares y Metabólicas(GECAVYME), Facultad de Ciencias de la Salud, Universidad del Quindío E-MAIL: plandazu@uniquindio.edu.co
저자: Raúl A. Poutou-Piñales, Laboratorio de Biotecnología Molecular. Grupo de Biotecnología Ambiental e Industrial(GBAI), Departamento de Microbiología, Facultad de Ciencias, Pontificia Universidad Javeriana E-MAIL: rpoutou@javeriana.edu.co
저자: Homero Sáenz-Suárez, Unidad de Biología Celular y Microscopía, Decanato de Ciencias de la Salud, Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado
저자: Luis A. Barrera, Instituto de Errores Innatos del Metabolismo(IEIM), Facultad de Ciencias, Pontificia Universidad Javeriana
저자: Olga Y. Echeverri-Peña, Instituto de Errores Innatos del Metabolismo(IEIM), Facultad de Ciencias, Pontificia Universidad Javeriana
수록잡지명
(The) Journal of microbiology.
청구기호
579-J86-51(2)
자료이용하는곳
3층 연속간행물실(서고자료대출반납)(보존)
자료 이용 방법
학술기사선택 => 바구니넣기 => 자료당일신청 후 [3층 연속간행물실(서고자료대출반납)(보존)] 에서 이용하십시오

초록내용/해제내용

인쇄

 The sulfatase family involves a group of enzymes with a large degree of similarity. Until now, sixteen human sulfatases have been identified, most of them found in lysosomes. Human deficiency of sulfatases generates various genetic disorders characterized by abnormal accumulation of sulfated intermediate compounds. Mucopolysaccharidosis type II is characterized by the deficiency of iduronate 2-sulfate sulfatase (IDS), causing the lysosomal accumulation of heparan and dermatan sulfates. Currently, there are several cases of genetic diseases treated with enzyme replacement therapy, which have generated a great interest in the development of systems for recombinant protein expression. In this work we expressed the human recombinant IDS-Like enzyme (hrIDS-Like) in Escherichia coli DH5α. The enzyme concentration revealed by ELISA varied from 78.13 to 94.35 ng/ml and the specific activity varied from 34.20 to 25.97 nmol/h/mg. Western blotting done after affinity chromatography purification showed a single band of approximately 40 kDa, which was recognized by an IgY polyclonal antibody that was developed against the specific peptide of the native protein. Our 100 ml-shake-flask assays allowed us to improve the enzyme activity seven fold, compared to the E. coli JM109/pUC13-hrIDS-Like system. Additionally, the results obtained in the present study were equal to those obtained with the Pichia pastoris GS1115/pPIC-9-hrIDS-Like system (3 L bioreactor scale). The system used in this work (E. coli DH5α/pGEX-3X-hrIDS-Like) emerges as a strategy for improving protein expression and purification, aimed at recombinant protein chemical characterization, future laboratory assays for enzyme replacement therapy, and as new evidence of active putative sulfatase production in E. coli.


펼쳐보기

알림

닫기
바구니 담기가 완료 되었습니다.
‘바구니’로 이동 하시겠습니까?

퀵메뉴

  • 메일링서비스 신청
  • 협약도서관 안내
  • 사서에게물어보세요
  • 프로그램 다운로드
맨위로
  • 페이지 위로
  • 페이지 아래로